Advertisement
Obyekt

Verbetering

Jun 3rd, 2014
254
0
Never
Not a member of Pastebin yet? Sign Up, it unlocks many cool features!
text 4.25 KB | None | 0 0
  1. Ik heb een paar kleine foutjes gevonden in de samenvatting celbiologie van Voets die op Toledo stond. Het kan natuurlijk ook dat ik compleet fout ben, maar ik had tijdens het studeren vorige week een klein briefje gemaakt met daarop de nummers van de pagina's waar ik toch aan twijfelde. Nu ik in de bibliotheek zit, dacht ik deze met jullie te delen. Als ik fouten heb gemaakt: aarzel niet om me te verbeteren, dan kan ik deze fout ook in mijn eigen notities rechtzetten.
  2.  
  3. 1. Klein foutje, niets inhoudelijks: Blz. 22 staat er bij stap 3. dat de NT geïnhibeerd wordt door de presynaptische membraan. Dit moet eigenlijk "opgenomen" zijn.
  4.  
  5. 2. Wel inhoudelijke fout: blz. 28 staat er bij de derde stap van genexpressie door hormonen dat de PSEUDOSUBSTRATEN naar de kern gaan en daar CREB fosforyleren. Het is natuurlijk het proteine kinase A dat dit doet, het pseudo-substraat blokkeert PKA gewoon, en speelt daarna absoluut geen rol in fosforylering.
  6.  
  7. 3. Inhoudelijke fout: Blz. 29 bovenaan staat dat er 'op één of andere manier' een signaal gestuurd wordt naar de Store-Operated Ca2+ Channels, die dan het ER vullen met Ca2+. Het werkt compleet anders. De verhoogde concentratie Ca2+ in het cytosol opent via STIM1 de SOC (=Orai1). Deze laat dan Ca2+ vanuit het extracellulair milieu naar in het cytosol stromen, want de extracellulaire Ca2+-concentratie is veel hoger. SOC heeft niets te maken met het SR/ER! Het zijn kanalen van de celmembraan. SERCA-pompen op het SR/ER pompen dan Ca2+ van uit het cytosol naar het SR/ER, waardoor deze weer aangevuld wordt. Misschien schept dit ook duidelijkheid rond de vraag van Renate.
  8.  
  9. 4. Blz. 32: Rond stappen 3 & 4 gebeurt daar vanalles dat ik precies niet goed begrijp, maar ik geloof dat het fout is. Bij activatie van de CytokineR door ligandbinding, vindt 'transfosforylatie' plaats. Dankzij de dimerisatie worden 2 JAK-eenheden, die standaard op de receptor gebonden zijn, dicht genoeg bij elkaar geplaatst dat ze ELKAAR kunnen fosforyleren op de lip. Deze lip schuift nu weg van de ATP-bindingsplaats, zodat JAK compleet actief wordt. In rust zit de lip voor de ATP-bindingsplaats, zodat JAK niet actief is.
  10.  
  11. Vervolgens staat er dat signaalmoleculen binden op de TyrP in de receptor. Ze zijn hier overgeslagen dat JAK eerst zijn eigen receptor fosforyleert op Tyrosine. Tyrosine op de receptor is in rust niet gefosforyleerd. Vervolgens staat er dat "het" aandokplaatsen heeft voor proteïnen (SH2 en PTB). Ik neem aan dat met 'het' de receptor wordt bedoeld, maar het is sowieso fout: De signaalpartikels hebben een SH2 en PTB-domein! PTB is een "phosphytyrosine-binding" unit, en wordt sterk aangetrokken door de fosfotyrosine die JAK net heeft gefosforyleerd. SH2 zorgt voor de SPECIFICITEIT van het partikel: het herkent specifieke AZ-sequenties rond de fosfotyrosine!
  12.  
  13. Bij stap 6 staat er dat STAT nu komt binden. STAT is eigenlijk het 'signaalmolecule' waar ze het in stap 5 over hadden.
  14.  
  15. 5. Ik had hier opgeschreven dat er op blz. 33 ook iets fout staat, maar nu ik hier in de bibliotheek zit, vind ik het niet meer, en mijn cursus ligt op kot.
  16.  
  17. 6. Blz. 35 staat er "Een toepassing van een actief PKB is de insuline-receptor-activatie; Door PKB dat geactiveerd wordt
  18. door insuline vindt er exocytose plaats van vesikels die GLUT-4 bevatten, hierdoor stijgt de
  19. glycogeensynthese zeer sterk, dus de glucose-opname en opslag stijgt per definitie ook."
  20.  
  21. PKB fosforyleert een proteïne dat exocytose van vesikels met GLUT4 bevatten inhibeert. Dit proteïne wordt nu inactief -> exocytose van GLUT4 -> [Glc] intracellulair stijgt. Dit zorgt niet automatisch voor Gycogeensynthese: PKB moet eerst nog glycogeensynthase fosforyleren! (althans, zo herinner ik het me, het is al een tijdje geleden)
  22.  
  23. 7. Blz. 36 staat dat er een splitsing tussen bèta en gamma in plaats van tussen alfa en gamma plaatsvindt, alsof dit plaatsen zijn op de amyloid precursor protein zijn. Het is gewoon zo dat bèta secretase in het geval van alzheimer de proteïne hogerop knipt, waardoor er een stuk van 42/43 AZ ontstaat (niet 28 AZ, zoals in de samenvatting staat). Deze stukjes kunnen aggregeren en zo plaques vormen.
  24.  
  25. 8. Op blz. 44 staat er volgens mijn briefje ook ergens een fout (ik schreef enkel de paginanummers op, en niet de fouten...), maar op het eerste zicht vind ik ze niet.
Advertisement
Add Comment
Please, Sign In to add comment
Advertisement